Історія відкриття й вивчення білків
Хімічний склад організмів. Загальне знайомство з білками. Роль білкових тіл у побудові живої матерії й у здійсненні процесів життєдіяльності. Особливості білкових тіл як носіїв життя. Сучасні подання про сутність життя й ролі білків у її здійсненні. Впровадження першого препарату білкової речовини. Роботи Я. Б. Беккари. Експерименти з білковими речовинами рослинного походження ( И. М. Руель, А. Пармантье й ін.). Експериментальні роботи з білковими речовинами тваринного походження (Ф. Кене, Ф. Вассерберг, И. Пленк ). Спроби А. Ф. Фукруа по встановленню
III. Елементарний склад білків. Методи виділення й фракціонування білків
Основні хімічні елементи, що входять до складу білка, їхній процентний вміст. Поняття про фактора перерахування
Способи гомогенізації матеріалу: розмелювання на спеціальних млинах, здрібнювання в гомогенізаторах Уорринга й Поттера, ультразвуком, попеременним заморожуванням і відтаванням, осмотическим шоком, методом азотної бомби. Екстракція білків розчинами солей, буферними сумішами ( фосфатний, цитратний, боратний), органічними розчинниками (водяними розчинами одне – і багатоатомних спиртів, оцтової й дихлоруксусной кислот, ацетону й ін.). Методи фракціонування білків: висаджування, осадження органічними розчинниками (метиловим і етиловим спиртами, ацетоном, диоксаном і ін.); осадження солями важких металів ( Hg 2+ , Zn 2+ , Ca 2+ , Ba 2+ , Pb 2+ , Cu 2+ , і ін.), електрофорез рідинний, на папері й блоці агар-агару
IV. Гомогенность і молекулярна маса білків
Способи очищення білкових препаратів від низькомолекулярних домішок: діаліз, електродиализ, кристалізація й ильфильтрация. Методи визначення гомогенности білкових препаратів: по незалежності розчинності від кількості твердої фази, по хроматографической, електроогорепической і гравітаційної однорідності, по кристалличности, по змісту HS – групи й кінцевих амінокислот
Молекулярна маса білків. Поняття про фізичні й хімічні значення молекулярної маси білків
Методи визначення молекулярної маси білка: гравітаційний ( ультрацентрифугирование ), вискозометрический, осмометрический, електронно-мікроскопічний, хроматографический, хімічний, оптичний
V. Амінокислотний склад білків
Амінокислоти – основні структурні елементи всіх білків. Розмаїтість амінокислот. Природні амінокислоти. Поняття про рацемических і оптичні активні амінокислоти. Особливе значення для життя? – амінокислот
Замінні й незамінні для людини амінокислоти
VI. Будова білкової молекули
Спосіб зв’язку амінокислот у білковій молекулі. Роботи А. Я. Данилевського й е. Фишера. Пептиди. Методи синтезу пептидів. Синтез пептидів по методу Р. Меррифильда.
Природні пептиди: карнозин, глутатион, офтальмовая кислота, окситоцин, вазопрессин, ораллондин і др.
Структура білкової молекули. Доказу поліпептидної теорії будови білка
Первинна структура білків. Схема встановлення первинної структури білка
Визначення N – і C – кінцевих амінокислот, розщеплення дисульфидних зв’язків і окислювання залишків цистеина в цистеиновую кислоту, селективний гідроліз трепсином і химотрипсином, фракціонування пептидів методом електрофореза й хроматографії, розшифровка первинної структури виділених пептидів, відтворення повної структури поліпептидного ланцюга. Характеристика первинної структури A – і B – ланцюгів інсуліну, ? – і? – ланцюгів гемоглобіну й інших білків. Первинна структура й видова специфічність білків
Вторинна структура білків. Поняття про? – і? – конформациях поліпептидного ланцюга. Праві й ліві? – спирали, їхня реалізація в білках і пептидах. Сили, що втримують поліпептидний ланцюг в? – конформації. Зв’язок первинної вторинної структури білкової молекули. Ступінь спирализации поліпептидних ланцюгів білків
Третинна структура білків. Методи її виявлення. Роботи Дж. Кендрю, М. Петруца й Филипса по рентгеноструктурному аналізі третинної структури гемоглобіну. Типи зв’язків, що забезпечують підтримку структури білкової молекули. Гідрофобні зони в молекулах глобумерних білків. Пріоритет вітчизняних дослідників (Д. Л. Талмуда, Б. Н. Талмуда й П. В. Афанасьєва) у розробці вчення про орієнтацію гідрофобних і гідрофільних радикалів у процесі згортання поліпептидного ланцюга в глобулу. Динамічність третинної структури білків
Четвертинна структура білків. Субъединици, протомери й епимолекули ( мультимери ). Конкретні приклади четвертинної структури білків (інсулін, гемоглобін, вірус тютюнової мозаїки й т. п.). Типи зв’язків між субъединицами в епимолекуле.
VII. Властивості білків
Реакційна здатність білків. Хімічні властивості білків. Оптичні властивості білків. Амфотерность. Гезоелектическое стан білкової молекули. Нативние й денатуровані білки. Механізм денатурації білків
VIII. Номенклатура й класифікація білків
Прості (протеїни) і складні (протеїди) білки. Класифікація протеїнів за формою білкової молекули, по походженню, по амінокислотному складі. Характеристика деяких простих білків ( клупеин, фиброин шовку, яєчний і сироватковий альбуміни). Класифікація протеїдів. Білковий компонент і протепическая? Група в протеїдах. Металлопротеиди ( феррипин ). Фосфопротеини (казеїн, фосфопротеиди яйця, пепсин). Гликопротеиди, хромопротеиди, мепопротеиди? Нуклеотиди; тонка організація їх структури
IX. Біологічні функції білків
Білки – ферменти. Білки – гормони. Білки – антибіотики й ін. Характеристика найбільш вивчених представників білків і поліпептидів: окситоцин, вазопрессин, інсулін, гормон росту, рибонуклеаза, інтерферони й деякі інші. Перетворення білків ворганизме.
X. Сучасні дослідження в області хімії білка
Органічна хімія й біохімія: підходи до вивчення складних природних з’єднань. Синтез амінокислот і білків. Формування ензимологии. Вивчення хімічної природи биокатализаторов.
Хімія й клітка. Хімічні методи вивчення клітки. Цитохімія й біохімія, проблема організації клітки
Біохімічні дослідження вмедицине.
Створення біохімічних кафедр і лабораторій
(2 votes, average: 2.50 out of 5)